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深化产学研用融合,人民国肽科研团队抗冻蛋白研究开新花

时间:2021-08-03 17:51:53    来源:新讯网    浏览次数:    我来说两句() 字号:TT

  产学研用开新花,创新技术谋发展。近期,人民国肽集团科研团队与福州大学生物科学与工程学院汪少芸教授团队、上海交通大学农业与生物学院吴金鸿团队共同在国内食品专业技术性期刊《食品科学》杂志发表文章《抗冻蛋白与冰-水界面层相互作用的理论机制研究进展》【1】。文章针对AFPs如何调控冰-水界面层结构的理论问题,分析和探讨了几种典型的AFPs理论作用机制模型,揭示了AFPs通过调控冰-水界面层结构产生与冰晶结合或相互作用原理及其驱动力作用特点,从而为深入解析AFPs抗冻活性机理及其筛选、食品工业应用提供理论参考。这项研究成果充分展现了人民国肽集团深化产学研用融合创新实力,也为国肽未来发展布局夯实了理论基础!

  抗冻蛋白(antifreeze proteins,AFPs),又称冰结构蛋白或冰结合蛋白,是一类能控制冰晶生长和抑制冰晶重结晶作用的蛋白质,可在结冰或亚结冰条件下保护生物体不受伤害。AFPs所具有的独特抗冻活性不仅对低温生物体(如细胞结构)有着至关重要的生理作用,而且使得其在冷冻食品品质调控、细菌低温保护、植物霜冻保护、生物矿化、医学器官移植等领域具有广泛的应用价值。

  抗冻蛋白具有两种特殊的功能活性——热滞活性和重结晶抑制活性,AFPs所具有的热滞活性主要表现在具有非依数性降低冰点的作用,FPs热滞活性是冰晶形态调控的一种重要作用机制。其具有的独特抗冻活性一直以来广泛引起人们关注。然而,由于其种类和结构的复杂性,关于其在冷冻环境下到底如何调控冰-水界面层结构,以什么样方式与冰晶结合或互作从而实现其抑制冰晶生长,产生热滞活性和重结晶抑制活性一直以来未得到清晰而系统的解析。

  《抗冻蛋白与冰-水界面层相互作用的理论机制研究进展》对国内外相关研究进行了综述,在吸附-抑制模型、偶极子-偶极子模型、晶体占位-晶格匹配模型、刚体能量模型、包合物锚定模型、亲和相互作用偶联团聚模型等典型的理论模型分析中,揭示了AFPs通过调控冰-水界面层结构产生结合或相互作用驱动力作用特点,解析了AFPs产生热滞活性和重结晶抑制活性的主要作用模式及其机理,为抗冻蛋白的研究和产业化应用提供了新思路。

  打造产学研用融合生态,推进科技创新发展。事实上,这不是人民国肽集团和福州大学、上海交通大学科研团队第一次合作。此前,人民国肽集团就与福州大学、上海交通大学等科研团队达成合作,联合创新申请的技术发明——“天然蛋白源抗冻多肽的高效制备关键技术及产业化应用”成功获评2019年度福建省“科学技术进步奖”一等奖。人民国肽集团和福州大学、上海交通大学等科研团队的创新成果“天然抗冻多肽的产业化绿色制备与示范”荣获2020年度中国石油和化学工业联合会科技进步一等奖。

  不止于此,人民国肽集团积极深化产学研用一体化发展,建立起“自主创新+协同创新”双轨创新机制:引入高校优秀人才建立自主研发团队,联合多家高校和科研机构打造“一院两站”(功能肽联合研究院、院士工作站、教授工作站)创新体系,聘请中国农业大学罗永康教授为国肽产品研发首席顾问,深化产学研用合作,创新多项专利技术。截至目前,人民国肽集团已成功申请近百项专利。

  开放创新合作,科技,未来。对于此次发表的研究论文,人民国肽集团董事会主席张恒先生表示:“这些研究为国肽后续发展奠定了理论基础,未来,我们将继续加强产学研一体化创新合作,积极促进科技转化生产,进一步完善肽健康产业生态,赋能国肽高质量发展,全心全意为大众健康谋福祉!”


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